En una situación de estrés biótico, como puede ser una infestación por insectos, o de estrés abiótico, como la exposición a metales o a altas temperaturas, las plantas son capaces de desencadenar mecanismos de defensa para evitar que los daños se extiendan. La Universidad de Córdoba ha publicado un estudio, en colaboración con el el Campus de Excelencia Internacional ceiA3, que determina la función de una enzima en la regulación del óxido nítrico, empleado por las plantas para frenar situaciones adversas como plagas o sequías.
Una de las principales armas utilizadas por las plantas en procesos de estrés biótico, ya sea por infestación por insectos, por altas temperaturas o por exposición a metales, es el óxido nítrico. Esta molécula es un compuesto tóxico que funciona como señal para la planta y que induce una situación que puede llevar en ciertos casos a una muerte celular programada para frenar el avance del daño y salvar el resto del organismo.
Cómo gestiona la planta este óxido nítrico continúa siendo un enigma para la comunidad científica. Sin embargo, bioquímicos de la Universidad de Córdoba y del Campus de Excelencia Internacional ceiA3 han logrado conectar una pieza de este puzle molecular.
Una familia de proteínas presente en todas las formas de vida juega un papel fundamental en el metabolismo del óxido nítrico. Estas proteínas son las hemoglobinas, que, por ejemplo, a los animales con sistema circulatorio les permite trasladar oxígeno a través de la sangre.
Sin embargo, la relación de estas proteínas con el óxido nítrico parece ser incluso más ancestral que su relación con el oxígeno. Asimismo, el óxido nítrico también está presente en la regulación fisiológica de todos los seres vivos. Juega un papel crucial en el crecimiento, desarrollo y defensa de los organismos que realizan la fotosíntesis aunque en exceso es tóxico para las plantas.
Los investigadores de la UCO analizaron el papel de un tipo específico de hemoglobinas en la regulación del óxido nítrico. “Aún no conocemos con exactitud cómo funcionan estas hemoglobinas en las plantas, pero sabemos que sirven para regular el óxido nítrico y evitar efectos tóxicos en estos organismos”, explica Emilio Fernández Reyes, responsable del grupo de investigación Biología molecular de la asimilación de nitrato en algas de la Universidad de Córdoba. “Sin embargo, se desconoce cómo las plantas sintetizan el óxido nítrico y esta información puede ser importante para conocer la fisiología de los vegetales”.
El trabajo de investigación ha permitido observar cómo la hemoglobina reduce el óxido nítrico y con oxígeno transforma este compuesto tóxico en nitrato, que puede asimilar la planta.
Para ello, los científicos emplearon un alga verde, Chlamydomonas reinhardtii, que contiene un inusual número de este tipo de hemoglobinas, denominadas hemoglobinas truncadas. Los resultados han sido publicados recientemente en la revista científica The Plant Journal.
Los investigadores observaron que una de estas doce hemoglobinas truncadas que tiene el alga, llamada THB1, era capaz de convertir el óxido nítrico en nitrato con eficiencia en cantidades significativas.
Para ello, necesitaba una proteína denominada nitrato reductasa, enzima central en la asimilación de nitrato. Esta proteína es capaz de parar su actividad principal en la reducción de nitrato para cederle electrones a la hemoglobina permitiendo que ésta una oxígeno y óxido nítrico y forme nitrato.
La interacción de estas dos proteínas quedó patente al observar las cargas superficiales de ambas enzimas. “Al generar las imágenes de los potenciales electrostáticos de ambas, observamos que encajaban como dos piezas de un puzle”, explica el investigador principal.
La descripción de este mecanismo molecular es un trabajo de ciencia básica. “Nuestra función es conocer cómo ocurren las cosas, ya vendrán otros para buscar la aplicabilidad al conocimiento generado”, explica Fernández Reyes. En este caso, la investigación puede servir para diferentes ramas del conocimiento como la Biología o la Ingeniería agronómica.
Referencia bibliográfica:
Emanuel Sanz Luque, Francisco Ocaña, Amaury de Montiagu, Alejandro Chamizo, Ángel Llamas, Aurora Galán y Emilio Fernández Reyes. ‘THB1, a truncated hemoglobin, modulates nitric oxide leves and nitrate reductase activity’. The Plant Journal (2015), 81, 467-479
La Real Academia Sueca de las Ciencias ha concedido la mitad de este galardón al bioquímico estadounidense David Baker por diseñar desde cero nuevas proteínas mediante su programa RoseTTAFold. La otra mitad la comparten el británico Demis Hassabis y el también estadounidense John M. Jumper, ambos de la empresa DeepMind de Google, que lograron predecir las estructura proteicas con IA.
Un estudio internacional con participación del CSIC ha demostrado que reemplazar un solo átomo en posiciones estratégicas de la secuencia genética puede revertir su dirección de rotación. Según los autores, el hallazgo podría convertirse en una importante diana terapéutica al desempeñar un papel importante en diversos procesos biológicos.
