Un grupo de químicos de la universidad alemana de Ruhr de Bochum (RUB) y de la Universidad de Illinois (EEUU) ha logrado por primera vez “retratar” el plegamiento de una proteína en agua mediante una nueva técnica denominada KITA (espectroscopía de absorción cinética en terahercios), que permite observar el plegamiento con una resolución de una imagen por milisegundo. El estudio se ha publicado en el último número de la revista Angewandte Chemie.
Combinando esta técnica con otros métodos biofísicos -como la difracción de rayos X (SAXS), la fluorescencia y la espectroscopía CD-, los investigadores han comprobado que el plegamiento transcurre en dos fases. En la primera, muy rápida, la proteína se pliega en menos de un milisegundo, a la vez que tiene lugar simultáneamente una reordenación de la red proteína-agua. En una segunda fase más lenta, después de aproximadamente un segundo, la proteína se pliega a su estado nativo.
Hasta ahora, la espectroscopía en terahercios (THz) estaba limitada a observaciones del estado estacionario del principio o del fin del plegamiento. “Sólo ahora podemos ver el desarrollo completo de las etapas, no sólo la escena inicial y el saludo de los actores al final", aclara la profesora Martina Havenith-Newen, de la RUB, donde ha desarrollado las investigaciones junto al profesor Martin Gruebele.
Cómo las proteínas ordenan el agua
De su trabajo anterior, los investigadores de la RUB ya conocían la fuerte influencia que tienen las proteínas sobre el agua de su entorno más inmediato. En la fase de agua líquida, aproximadamente cada 1,3 picosegundos se forman y destruyen enlaces de hidrógeno entre moléculas individuales de agua, lo que tiene como resultado un líquido bastante desordenado. Sin embargo, concentraciones incluso pequeñas de proteínas alinean más a las moléculas de agua entre sí. Los movimientos dinámicos de la red acuosa se ven alterados por la proteína.
También se sabe que las proteínas plegadas tienen una influencia considerablemente diferente sobre las moléculas de agua a las de las proteínas no plegadas. Ahora, por primera vez, la espectroscopía KITA ha permitido hacer observaciones durante el período de tiempo que transcurre entre estos dos estados.
La dinámica del agua y de las proteínas están estrechamente correlacionadas
En la espectroscopía KITA se usa la emisión de pulsos breves en teraherzios para proporcionar imágenes únicas de los procesos observados con una resolución de milisegundos. Los químicos de la RUB iniciaron el proceso de plegamiento y a continuación monitorizaron el transcurso de los acontecimientos. Resultó que en menos de diez milisegundos se habían alterado los movimientos de la red acuosa, y la propia proteína se estaba reestructurando.
“Estos dos procesos tienen lugar prácticamente de forma simultánea", señala la profesora Havenith-Newen, que añade: “Ambos están estrechamente correlacionados". Estas observaciones apoyan la ya controvertida sugerencia de que el agua juega un papel fundamental en el plegamiento de las proteínas, y por lo tanto en la función de las proteínas, y que no tiene una función pasiva. Tras la reestructuración inicial, tiene lugar una segunda fase significativamente más lenta (con una duración de 0,9 segundos) que tiene lugar dentro de la proteína. En este proceso, la proteína se pliega hasta su estructura nativa final.
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Referencia bibliográfica:
Seung Joong Kim, Benjamin Born, Martina Havenith, and Martin Gruebele: Real-time detection of protein-water dynamics upon protein folding by Terahertz absorption. In: Angewandte Chemie (Online published as hot topic article) http://www3.interscience.wiley.com/journal/121356250/abstract
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