Un nuevo estudio establece las interacciones entre todas las proteínas de un virus bacteriano llamado Bam35. Este hallazgo, publicado en el Journal of Virology, es importante para el avance de la virología actual. Los datos obtenidos facilitarán el análisis y el entendimiento de su relación evolutiva con otros virus.
Las proteínas son unas moléculas de gran importancia para los seres vivos, ya que prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia o su actividad. Por ello, el conocimiento de su función es de gran importancia para el entendimiento de la vida. Sin embargo, en la actualidad aún existe una gran cantidad de proteínas en las base de datos con función desconocida. Este es el caso de la mitad de las proteínas de un virus llamado Bam35.
La importancia de este virus radica en que pertenece a un grupo poco estudiado que puede infectar tanto a bacterias patógenas para los seres humanos (Bacillus cereus o B. anthracis) como a otras que son utilizadas como biopesticidas (B. thuringiensis). Además, la familia a la que pertenece Bam35, la familia Tectiviridae, ha sido recientemente relacionada con la evolución de virus que infectan a humanos, como los adenovirus, así como con la evolución de los virus más complejos que existen, los virus gigantes.
Ahora, un grupo del Centro de Biología Molecular Severo Ochoa, centro mixto de la Universidad Autónoma de Madrid (UAM) y el CSIC, ha profundizado en la localización y función de las proteínas codificadas por el ADN de Bam35.
El trabajo, publicado en la revista Journal of Virology, se basó en una técnica conocida como ‘sistema de doble híbrido en levaduras’. Así logró analizar todas las interacciones que se producen entre las 32 proteínas del virus.
Los resultados muestran un total de 76 interacciones únicas producidas por 24 de las proteínas, 12 de las cuales eran de función totalmente desconocida. Los autores completaron su trabajo con análisis bioquímicos y bioinformáticos.
Nuevas funciones proteicas
El análisis de la gran cantidad de información obtenida ha permitido a los autores confirmar algunas funciones previamente sugeridas y asignar otras nuevas, como algunas de las proteínas estructurales que forman la partícula del virus (proteína minoritaria de la cápsida) y los vértices del mismo, necesarios para el reconocimiento y la infección de las bacterias.
Los resultados también indican nuevas funciones para proteínas previamente estudiadas, como la transglicosilasa P26, que, además de permitir la ruptura de la pared de la bacteria, parece desempeñar un papel esencial en la estabilización de las interacciones de las proteínas que forman la partícula del virus.
“El trabajo es de gran importancia para la ciencia básica puesto que permite un mayor conocimiento de la biología de Bam35 y de otros virus en los que sus proteínas muestran semejanza con las de él”, afirman los autores.
“Además, los datos obtenidos facilitarán el análisis y la discusión de los resultados obtenidos en futuros estudios de la familia Tectiviridae, así como el entendimiento de su relación evolutiva con otros virus”, añaden.
En el trabajo participaron Mónica Berjón Otero y Ana Lechuga Mateo, coordinados por Margarita Salas y el investigador del programa ComFuturo Modesto Redrejo Rodríguez, todos ellos en el CBMSO, en colaboración con Jitender Mehla y Peter Uetz de la Universidad Commonwealth de Virginia (Richmond, Virginia).
Referencia bibliográfica:
Berjon-Otero, M., Lechuga, A., Mehla, J., Uetz, P., Salas, M., and Redrejo-Rodriguez, M. Bam35 tectivirus intraviral interaction map unveils new function and localization of phage ORFan proteins. J Virol. DOI: 10.1128/JVI.00870-17
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